La organización de la vida necesita de nanoestructuras basadas en proteínas que a su vez están dispuestas de una forma precisa que determina su función específica. Investigadores de la Universidad Ludwig Maximilian (LMU) de Múnich (Alemania) han descubierto un método -en el que se emplea luz verde- para instalar una por una moléculas de proteínas en su lugar de funcionamiento con precisión nanométrica, lo que permite ensamblar nuevas máquinas biomoleculares. Los resultados de su trabajo se publicaron en la revista Journal of the American Chemical Society.
Con la fina punta de un microscopio de fuerza atómica (AFM), los investigadores extrajeron las biomoléculas individualmente y las depositaron en otro lugar con precisión nanométrica.
Con la fina punta de un microscopio de fuerza atómica (AFM), los investigadores extrajeron las biomoléculas individualmente y las depositaron en otro lugar con precisión nanométrica.
Inicialmente el equipo utilizó esta técnica, denominada «corta y pega de moléculas individuales» (SMC&P), con moléculas del ácido desoxirribonucleico (ADN).
Lo que les movió a utilizarlo con proteínas fue el hecho de que las máquinas moleculares responsables de la mayoría de los procesos bioquímicos que tienen lugar en las células están compuestas por proteínas, y lograr ensamblar dichos dispositivos de forma controlada es uno de los objetivos más ambiciosos de la nanotecnología.
El equipo, liderado por el profesor Hermann Gaub de la LMU, afirmó que este descubrimiento permitirá comprender mejor qué ocurre en el interior de las células vivas y será de ayuda en el desarrollo, construcción y utilización de nanomáquinas a medida. Gracias a esta técnica, los investigadores modificaron el método, lo que a su vez les permitió trasladar las proteínas desde un lugar de almacenamiento a un punto específico con precisión nanométrica.
«En un medio líquido a temperatura ambiente, las "condiciones atmosféricas" en la escala nanométrica son comparables a las de un huracán», afirmó el autor principal, Mathias Strackharn de la LMU.
El equipo, liderado por el profesor Hermann Gaub de la LMU, afirmó que este descubrimiento permitirá comprender mejor qué ocurre en el interior de las células vivas y será de ayuda en el desarrollo, construcción y utilización de nanomáquinas a medida. Gracias a esta técnica, los investigadores modificaron el método, lo que a su vez les permitió trasladar las proteínas desde un lugar de almacenamiento a un punto específico con precisión nanométrica.
«En un medio líquido a temperatura ambiente, las "condiciones atmosféricas" en la escala nanométrica son comparables a las de un huracán», afirmó el autor principal, Mathias Strackharn de la LMU.
Por lo tanto, es importante fijar fuertemente las moléculas y sujetarlas de forma segura en la punta del AFM a la hora de trasladarlas a la zona de construcción.
Según los investigadores, las fuerzas que mantienen fijas las proteínas cuando están siendo manipuladas y ensambladas también deben ser lo bastante débiles para evitar que éstas se dañen. Además, su control ha de ser exhaustivo.
El equipo alcanzó los objetivos del proyecto mediante una combinación de anticuerpos, proteínas de unión al ADN «con dedos de zinc» y anclajes de ADN.
El equipo alcanzó los objetivos del proyecto mediante una combinación de anticuerpos, proteínas de unión al ADN «con dedos de zinc» y anclajes de ADN.
«Hemos demostrado la viabilidad de este método uniendo cientos de moléculas GFP [proteína verde fluorescente] hasta formar un hombrecito verde como la figura de los semáforos que da el paso a los peatones, pero con tan solo unos micrómetros de altura», explicó el Sr. Strackharn.
Esta técnica permite comprobar directamente los aspectos funcionales de las complejas máquinas proteínicas, incluyendo la interacción de diversas combinaciones de enzimas y la proximidad a la que deberían estar para llevar a cabo reacciones acopladas.
«Si podemos construir réplicas eficientes de estas "cadenas de montaje enzimático" uniendo las proteínas una por una, tal vez podamos contribuir de forma significativa a la explotación de fuentes de energía renovable», afirmó.
Esta técnica permite comprobar directamente los aspectos funcionales de las complejas máquinas proteínicas, incluyendo la interacción de diversas combinaciones de enzimas y la proximidad a la que deberían estar para llevar a cabo reacciones acopladas.
«Si podemos construir réplicas eficientes de estas "cadenas de montaje enzimático" uniendo las proteínas una por una, tal vez podamos contribuir de forma significativa a la explotación de fuentes de energía renovable», afirmó.